Vlastnosti Proteinů

Bisexuální
Proteiny jsou polymerní sloučeniny složené z -aminokyselin prostřednictvím peptidových vazeb a aminoskupiny a karboxylové skupiny existují v molekulách proteinů, takže podobně jako aminokyseliny jsou proteiny také amfoterní.
Hydrolyzační reakce
Proteiny podléhají hydrolýze působením kyselin, zásad nebo enzymů, procházejí peptidy a nakonec získávají různé -aminokyseliny.
Při hydrolýze proteinu by měl být identifikován "bod zlomu" vazby ve struktuře a peptidová vazba je během hydrolýzy částečně nebo úplně přerušena.
Koloidní vlastnosti
Některé bílkoviny lze rozpustit ve vodě (např. vaječné bílky lze rozpustit ve vodě) za vzniku roztoku.
Když molekulární průměr proteinu dosáhne velikosti koloidních částic (10-9~10-7m), má protein koloidní vlastnosti.
srážky
Důvod: Přidání vysokých koncentrací neutrálních solí, přidání organických rozpouštědel, přidání těžkých kovů, přidání alkaloidů nebo kyselin, malé množství solí (jako je síran amonný, síran sodný atd.) může podpořit rozpouštění bílkovin. Pokud se do vodného roztoku proteinu přidá koncentrovaný roztok anorganické soli, může se snížit rozpustnost proteinu a může se z roztoku vysrážet, což se nazývá vysolování.
Tímto způsobem může být nasolený protein stále rozpuštěn ve vodě, aniž by byly ovlivněny vlastnosti původního proteinu, takže vysolení je vratný proces. S využitím této vlastnosti mohou být proteiny separovány a purifikovány metodou frakčního vysolování.
denaturace
Působením tepla, kyselin, alkálií, solí těžkých kovů, ultrafialových paprsků atd. proteiny podléhají změnám vlastností a kondenzují. Tato koagulace je nevratná a již nelze obnovit jejich původní proteiny. Tato změna v proteinu se nazývá denaturace, po denaturaci proteinu se zvýší absorpce ultrafialového záření, chemická aktivita a viskozita, stanou se snadno hydrolyzovatelné, ale rozpustnost se sníží.
Po denaturaci bílkovin ztrácejí svou původní rozpustnost a ztrácejí svou fyziologickou roli. Proto je denaturace a koagulace proteinů nevratným procesem.